Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow Математика, химия, физика arrow Гомогенный и гетерогенный катализ

Ферменты и их каталитическая активность характеризуются следующими специфическими свойствами

Высокая каталитическая эффективность. Отличительной особенностью любого фермента является его чрезвычайно высокая каталитическая эффективность. Так, время полупревращения для реакции разложения мочевины при температуре 25 °С составляет 109 с, а в присутствии фермента уреазы оно снижается до 10~4 с, т. е. уменьшается в 1013 раз. Каталитическая активность ферментов во много раз превосходит активность обычных катализаторов.

Высокая специфичность. Каждый фермент катализирует только определенную химическую реакцию. При этом некоторые ферменты практически полностью специфичны только для определенного субстрата и не оказывают каталитического действия на вещества, молекулы которых очень близки по строению молекуле субстрата. Например, фермент уреаза чрезвычайно эффективно катализирует гидролиз мочевины, но не катализирует гидролиз замещенных мочевин (например, N-метилмочевины). Для объяснения такой высокой специфичности используется теория ключ в замке. Согласно этой теории структура активного центра фермента является точным шаблоном структуры молекулы субстрата (табл. 5.1), который в результате взаимодействия с ферментом превращается в продукты реакции.

Другой случай представляют собой ферменты со сравнительно широкой специфичностью в отношении субстрата. Так, ферменты фосфатазы способны катализировать дефосфорилирование (отделение остатков фосфорной кислоты) широкого спектра фосфатов вне зависимости от их состава. Это объясняется теорией индуцированной приспособляемости фермента и субстрата. Согласно этой теории субстрат, взаимодействуя с аллостерическим центром фермента, вызывает изменение конформации фермента, и в то же время в молекуле субстрата также происходят некоторые необходимые изменения. В результате индуцированной приспособляемости фермента и субстрата формируется переходный комплекс фермент - субстрат, который в дальнейшем распадается на фермент и продукты реакции (табл. 5.1).

Вследствие высокой специфичности ферментов в обратимых процессах при определенных условиях они обычно увеличивают скорость только реакции, идущей в нужном направлении. В этом заключается одно из отличий ферментативного катализа от простого катализа.

Необходимость строго определенных условий. Ферменты проявляют наивысшую каталитическую эффективность при определенной температуре (36-38 °С) (табл. 5.1) и при определенном значении показателя кислотности среды рН (разд. 7.5). При температуре выше оптимальной начинается инактивация белковой молекулы вследствие изменения ее конформации, т. е. пространственной организации молекулы. При более низкой температуре протекание ферментативной реакции может затрудняться, например, из-за увеличения вязкости клеточных и межклеточных жидкостей.

Для каждой ферментативной реакции существует оптимальное значение рН среды, причем отклонение рН в любую сторону от этого значения приводит к резкому снижению активности. Зависимость ферментативной реакции от рН определяется кислотно-основными свойствами белковой молекулы, а также изменением ее конформации вследствие изменений в ионизации отдельных групп вблизи активного центра.

Влияние активаторов и ингибиторов. В организме для регуляции ферментативных процессов используются активаторы и ингибиторы. Активаторами ферментов часто бывают катионы металлов: Mg2+, Mn2+, Zn2+, Со2+, К+, а иногда - анион С1 , которые, реагируя с ионизированными группами фермента, облегчают образование фермент-субстратного комплекса.

Важную роль в действии фермента играет аллостерическая регуляция его активности. В основе ее лежит взаимодействие фермента с молекулой определенного вещества, в результате изменяется структура фермента, что приводит к увеличению либо снижению каталитической активности фермента.

Ингибиторы тормозят действие ферментов, при этом следует различать обратимое и необратимое ингибирование фермента. Обратимое ингибирование ферментов наблюдается при взаимодействии с катионами металлов-токсикантов: Hg2+ , Pb2+ , Cd2+ , As3+ (разд. 10.5) или с ингибиторами белковой природы, которые за счет белок-белковых взаимодействий закрывают или инактивируют активный центр ферментов. При обратимом ингибировании ингибитор находится в равновесии с ферментом и его действие можно устранить с помощью антидотов или избытка субстрата.

При необратимом торможении ингибитор, обладающий структурным сходством с субстратом, блокирует активный центр фермента, надолго выводя его из строя. К таким веществам относятся многие инсектициды и отравляющие вещества.

В организме вместо инактивированных молекул фермента синтезируются новые молекулы. За счет этого организм реализует еще одну возможность регулирования хода ферментативных процессов. Особенности кинетики ферментативных реакции. Для каждой ферментативной реакции промежуточной стадией является присоединение к активному центру фермента (Е) молекулы субстрата (St) с возникновением фермент-субстратного комплекса ([ESt]), который в дальнейшем распадается на продукты реакции (Р) и молекулу фермента.

 
Если Вы заметили ошибку в тексте выделите слово и нажмите Shift + Enter
< Предыдущая   СОДЕРЖАНИЕ   Следующая >
 

СКАЧАТЬ ОРИГИНАЛ
Гомогенный и гетерогенный катализ